Tesis doctoral de Esther Mahillo Ramos
La proteinasas multicatalitica (proteasoma) se encuentra fosforilada in vivo en dos de sus polipeptidos, de 29 kda de peso molecular, identificados como las subunidades c8 y c9 las cuales son fosforiladas in vitro por la caseina quinasa ii. Tanto in vivo como in vitro el principal sustrato de fosforilacion es la subunidad c8, que se fosforiladen residuos serina. La comparacion de los fosfopeptidos obtenidos por digestion con endo glu-o a partir de la subunidad c8 fosforilada in vivo e in vitro por caseina quinasa ii muestra que los sitios de fosforilacion son similares en ambos casos. La fosforilacion in vitro de la proteinasa multicatalica no afecta a su actividad proteasa sobre proteinas o sobre peptidos fluorogenicos sinteticos. Sugerimos que la fosforilacion de la proteinasa multicatalica por caseina quinasa ii podria servir: como requisito previo para posteriores fosforilaciones por otras protein quinasas; para la regulacion de la asociacion del proteasoma con otros componentes celulares para la formacion de complejos de orden superior como el 266; o para su traslocacion a nucleo.
Datos académicos de la tesis doctoral «Fosforilacion in vivo e in vitro de la proteinasa multicatalitica (proteasoma).«
- Título de la tesis: Fosforilacion in vivo e in vitro de la proteinasa multicatalitica (proteasoma).
- Autor: Esther Mahillo Ramos
- Universidad: Autónoma de Madrid
- Fecha de lectura de la tesis: 01/01/1996
Dirección y tribunal
- Director de la tesis
- José González Castaño
- Tribunal
- Presidente del tribunal: Antonio Sillero
- Edwing Knecht (vocal)
- Jesús Avila (vocal)
- José Toro M. (vocal)