Tesis doctoral de Olabarria De Pablo Garbiñe
El trabajo contenido en esta tesis puede resumirse en los siguientes puntos: -la proteina de capa s de t. thermophilus hb8 constituye «in vivo» redes de simetria hexagonal y es capaz de formar «in vitro» laminas cristalinas de simetrias trigonal y tetragonal sufriendo una completa reorganizacion de los distintos dominios a lo largo de su secuencia. – la delecion de 65 aminoacidos desde el peptido señal hasta la posicion 98 da lugar a una proteina incapaz de anclarse en la envoltura, que forma redes de simetria trigonal. – el dominio mencionado se encuentra altamente conservado en el grupo filogenetico thermus-deinococcus, mientras que el resto de los epitopos estudiados se encuentran mucho menos conservados. – hemos obtenido cepas de t. Thermophilus en las que se han intercambiado las capas s en un proceso de transferencia horizontal, que pudiera tener sus paralelismos en el medio natural. – hemos clonado y secuenciado el gen slpm de t. thermophilus hb8 que codifica una proteina capaz de cristalizar en redes de simetria hexagonal, geometricamente parecidas a las de la capa s. Este gen se sobreexpresa en ausencia de la capa s y se procesa en puntos especificos, generando tres polipeptidos claramente definidos.
Datos académicos de la tesis doctoral «Analisis de proteinas de t. thermophilus capaces de formar cristales bidimensionales.«
- Título de la tesis: Analisis de proteinas de t. thermophilus capaces de formar cristales bidimensionales.
- Autor: Olabarria De Pablo Garbiñe
- Universidad: Autónoma de Madrid
- Fecha de lectura de la tesis: 01/01/1996
Dirección y tribunal
- Director de la tesis
- José Berenguer Carlos
- Tribunal
- Presidente del tribunal: Ricardo Amils Pibernat
- Antonio Gerardo Pisabarro De Lucas (vocal)
- José María Valpuesta Moralejo (vocal)
- Jesús Pla Alonso (vocal)