Tesis doctoral de Zambrano De Muñoz Reina Teresa
Se realizo la caracterizacion estructural y funcional de los sitios de fosforilacion de las proteinas ribosomales yp2a y yp1a de saccharomyces cerevisiae. Mediante purificacion y secuenciacion del extremo amino terminal de los peptidos obtenidos por digestion con las proteasas tripsina y proteasa v8 se determino que la fosforilacion in vivo de ambas proteinas se realiza sobre la serina 96. adicionalmente la fosforilacion in vitro de la quinasa pk60 de levadura sobre yp2a tambien corresponde a la serina 96. la mutagenesis dirigida de la serina 96 en estas dos proteinas permitio comprobar la participacion de este aminoacido en la fosforilacion in vivo de yp2a y yp1a, detectandose las proteinas mutadas desfosforiladas sobre el ribosoma, sin afectar la actividad biologica de estas dos proteinas. las sustituciones de las serinas, 28, 71 y 79 en yp2a y de la serina 62 en yp1a no afecto la fosforilacion de estas dos proteinas ni su interaccion funcional con el ribosoma.
Datos académicos de la tesis doctoral «Fosforilacion de las proteinas ribosomales yp2a y yp1a de saccharomyces cerevisiae. analisis estructural y funcional.«
- Título de la tesis: Fosforilacion de las proteinas ribosomales yp2a y yp1a de saccharomyces cerevisiae. analisis estructural y funcional.
- Autor: Zambrano De Muñoz Reina Teresa
- Universidad: Autónoma de Madrid
- Fecha de lectura de la tesis: 01/01/1996
Dirección y tribunal
- Director de la tesis
- Juan Pedro García Ballesta
- Tribunal
- Presidente del tribunal: Ricardo Amils Pibernat
- Antonio Coloma Jerez (vocal)
- Jorge Martin Perez (vocal)
- Francisco Rey Iglesias (vocal)