Exopeptidasas de schizosaccharomyces pombe, caracterizacion bioquimica y molecular.

Tesis doctoral de Lourdes Villa Tanaca

Para profundizar en el conocimiento del fenomeno de la proteolisis, mecanismo central de control post-traduccional en la celula eucariota, es necesaria la caracterizacion previa de las peptidasas implicadas en el mismo. Hemos aislado mutantes que carecen de actividad dipeptidil aminopeptidasica. Su analisis bioquimico y genetico mostro que poseian defectos en su gen estructural dap1+, localizado en el cromosoma iii de la levadura de fision. Hemos aislado tambien, mediante complementacion funcional, el gen ape1+, que codifica a la aminopeptidasa mayoritaria de schizosaccharomyces pombe. Hemos secuenciado las dos hebras de un fragmento de dna de 4 kb que contiene el gen y las zonas flanqueantes. Hemos detectado una pauta abierta de lectura de 2646 bp que codifica una proteina de 882 aminoacidos con una masa molecular de 99130 da. La secuencia de aminoacidos deducida muestra un alto grado de homología con la de otras aminopeptidasas de diferentes organismos.

 

Datos académicos de la tesis doctoral «Exopeptidasas de schizosaccharomyces pombe, caracterizacion bioquimica y molecular.«

  • Título de la tesis:  Exopeptidasas de schizosaccharomyces pombe, caracterizacion bioquimica y molecular.
  • Autor:  Lourdes Villa Tanaca
  • Universidad:  Oviedo
  • Fecha de lectura de la tesis:  01/01/1994

 

Dirección y tribunal

  • Director de la tesis
    • Suarez Rendueles M. Paz
  • Tribunal
    • Presidente del tribunal: Santiago Gascon Muñoz
    • Manuel Silveiro Jose (vocal)
    • Germán Larriba Calle (vocal)
    • María Enriqueta Arias Fernández (vocal)

 

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