Modulacion de la union de peptidos por el polimorfismo de hla-b27.

Tesis doctoral de Fernando Garcia Martinez

Los péptidos presentados por todos los subtipos de hla-b27 estudiados, excepto b*2701, presentan un único motivo deanclaje de arg2, aunque no puede descartarse la presentación minoritaria de péptidos con motivos de anclaje diferentes. la estructura de la subcavidad b de hla-b27 estudiados, excepto b*2701, presentan un único motivo de anclaje de arg2, aunque no puede descartarse la presentación minoritaria de péptidos con motivos de anclaje diferentes. la estructura de la subcavidad b de hla-b27 determina la capacidad de unir óptimamente péptidos con arg2. La modificación de la estructura de esta subcavidad disminuye la selectividad por este residuo y favorece la entrada de otros, en particular gln. Los motivos peptídicos del subtipo b*2703 son similares a los de b*2705. En b*2703 la interacción de arg2 con la subcavidad b es mas n-terminal con la subcavidad a es más débil que en b*2705. Estos datos son la asociación de b*2703 a la espondilitis anqulipoyética. El polimorfismo de b*2701, influye de forma directa en el motivo peptídico de anclaje en posición 2, permitiendo la unión in vivo de péptidos con arg2 y gln2. Este efecto es debido al residuo y74. Existe una correlación entre la incapacidad del subtipo b*2706 de presentar péptidos con tyr c-terminal y su no asociación con la ea. B*2701, 04, y 06 pero no b*2703, son capaces de unir in vivo un péptido de la propia molécula de hla-b27 que comprende las posiciones 169-179, homologo a péptidos de enterobacterias. La presentación de este péptido no se correlaciona con la asociación de los subtipos a la ea. la disparidad antigénica del subtipo b*2710 con respecto a b*2705 no es debida a la presentación de péptidos muy diferentes ni a diferencias conformacionales de los péptidos unidos, sino a un efecto directo del cambio v152e sobre la interacción con el tcr.

 

Datos académicos de la tesis doctoral «Modulacion de la union de peptidos por el polimorfismo de hla-b27.«

  • Título de la tesis:  Modulacion de la union de peptidos por el polimorfismo de hla-b27.
  • Autor:  Fernando Garcia Martinez
  • Universidad:  Autónoma de Madrid
  • Fecha de lectura de la tesis:  11/12/1997

 

Dirección y tribunal

  • Director de la tesis
    • José Antonio López De Castro
  • Tribunal
    • Presidente del tribunal: manuel Ortiz de landazuri
    • Carlos Lopez larrea (vocal)
    • Antonio Ortiz alonso (vocal)
    • dolores Jaraquemada pérez de guzmán (vocal)

 

Deja un comentario

Tu dirección de correo electrónico no será publicada. Los campos obligatorios están marcados con *

Scroll al inicio