Purificacion y caracterizacion del mecanismo de accion de la proteina recn de bacillus subtilis.

Tesis doctoral de M. Rosario Sabariegos Jareño

La proteína recn de baccillus subtilis se ha purificado a homegeneidad y se ha caracterizado tanto bioquímica como biofísicamente. recn parece ser un octámero en solución y tiene una estructura típica de las proteínas de compactación de cromosomas. Desde el punto de vista bioquímico recn tiene una actividad atpasa débil independiente de dna y una actividad dnaasa independiente de atp. recn tiene tanto en dna de cadena sencilla como doble una actividad endonucleasa sin polaridad preferente. Recn corta sólo en una de las cadenas del dna, haciéndolo en secuencias preferentes que son zonas ricas en g+c. debido a estas actividades posiblemente recn tenga la función de generar el sustrato para el inicio de la recombinación homóloga..

 

Datos académicos de la tesis doctoral «Purificacion y caracterizacion del mecanismo de accion de la proteina recn de bacillus subtilis.«

  • Título de la tesis:  Purificacion y caracterizacion del mecanismo de accion de la proteina recn de bacillus subtilis.
  • Autor:  M. Rosario Sabariegos Jareño
  • Universidad:  Autónoma de Madrid
  • Fecha de lectura de la tesis:  01/01/1999

 

Dirección y tribunal

  • Director de la tesis
    • Juan Carlos Alonso Navarro
  • Tribunal
    • Presidente del tribunal: manuel Espinosa padrón
    • Andrés Aguilera lópez (vocal)
    • ramon Diaz orejas (vocal)
    • Castrillo diez José Luis (vocal)

 

Deja un comentario

Tu dirección de correo electrónico no será publicada. Los campos obligatorios están marcados con *

Scroll al inicio