Tesis doctoral de Cristina Amor Bodega
Se ha purificado hasta homogeneidad la enzima isocitrato liassa de aspergillus nidulans. Esta enzima es un terámeroformado de 4 subundiades idénticas de 59 kda y un peso molecular en condiciones nativas de 240 kda.El ph óptimo es 7 y su temperatura óptima se da entre 37-40ºc. El valor de km es de 0,050 mm y el de vmax de 11,1 u/mg proteína. Necesita mg2+ y la adición de dtt o edta para presentar máxima actividad. Succinato e itaconato inhbien no-competitivamente a isocitratoliasa. Malonato y oxalato son ihibidores ocmpetitivos y la fructosa 1,6-bifosfato es un inhibidor de tipo mezcla no-competitivo. empleando la enzima isocitrato liasa purificada se han obtenido anticuerpos policlonales espcíficos frente a dicha enzima, los cuales se han empleado para inmunolocaliza la enzima en el interior de peroxisomas, asi como para el seguimiento del proceso de inactivación catabólica de isocitrato liasa a nivel bioquímio y celular. con estos estudios se ha podido demostrar que durante la inactivación catabólica de isocitratoliasa de aspergillus nidulans ocurre la proteolisis de la enzima, debido a un proceso autofágico (microautofagia) de degradación espcífica de peroxisomas que contienen dicha enzima.
Datos académicos de la tesis doctoral «Estudio de la inactivación catabólica de isocitrato liasa de aspergillus nidulans«
- Título de la tesis: Estudio de la inactivación catabólica de isocitrato liasa de aspergillus nidulans
- Autor: Cristina Amor Bodega
- Universidad: Alcalá
- Fecha de lectura de la tesis: 13/03/2000
Dirección y tribunal
- Director de la tesis
- José Ramón De Lucas Iglesias
- Tribunal
- Presidente del tribunal: fernando Laborda rodriguez
- Luis alfonso Del rio legazpi (vocal)
- tomás González villa (vocal)
- Fernando Moreno sanz (vocal)