Tesis doctoral de María Isabel Elvira Guijarro
La conexina-32 de higado de rata y de raton se proteoliza «in vitro» por las proteasas intracelulares dependientes de ca2+,mi-calpaina y m-calpaina, produciendose un fragmento mayor de 26kda. Sin embargo, la conexina 26 no se proteoliza por estas proteasas. Las calpainas parecen hidrolizar la conexina-32 en su extremo c-terminal. la fosforilacion de la conexina-32 por proteina quinasa c, pero no por proteina quinasa a, inhibe la proteolisis por calpaina. Esta proteccion frente a la proteolisis parece hacerse extensiva a moleculas vecinas de conexina-32 no fosforiladas presentes en la misma placa de uniones comunicantes. la union de la calmodulina a la conexina-32 inhibe tambien la proteolisis por m-calpaina pero no por mi-calpaina, lo que sugiere que estas proteasas poseen distintas dianas de reconocimiento y/o de hidrolisis en la molecula de conexina-32. proponemos que la proteolisis de la conexina-32 por calpaina podria ser relevante en el desensamblaje y degradacion de las uniones comunicantes «in vivo», y que la fosforilacion por proteina quinasa c y la union de la calmodulina a la molecula de conexina podrian prevenir la degradacion de la conexina-32 por proteasas intracelulares.
Datos académicos de la tesis doctoral «Proteolisis de la conexina-32 por calpaina y su regulacion.«
- Título de la tesis: Proteolisis de la conexina-32 por calpaina y su regulacion.
- Autor: María Isabel Elvira Guijarro
- Universidad: Autónoma de Madrid
- Fecha de lectura de la tesis: 01/01/1995
Dirección y tribunal
- Director de la tesis
- Antonio Villalobo Polo
- Tribunal
- Presidente del tribunal: Jesús Avila De Grado
- Amparo Cano Garcia (vocal)
- Luis Carlos Barrio Calvo (vocal)
- Mª Josefa Toro Nozal (vocal)