Estudio de beta-galactosidasa como modelo de secrecion de proteinas en aspergillus nidulans 2.3.

Tesis doctoral de Diaz Infantes M. Sol

El enzima b-galactosidasa fue purificado de la fraccion soluble del micelio de aspergillus nidulans 2.3. Se realizo la caracterizacion cinetica y fisicoquimica del enzima y se obtuvieron anticuerpos policlonales frente al mismo. B-galactosidasa es una glicoproteina que en condiciones nativas presenta un pm de 450.000 da y en condiciones desnaturalizantes esta formado por subunidades de 120.000 y 97.000 da. Tanto el enzima formado en presencia de tunicamicina como el digerido con endo-h presentan la misma movilidad electroforetica que el enzima no tratado, lo que permite, lo que permite descartar la presencia de n-carbohidratos en su molecula. la naturaleza del carbohidrato podria ser de tipo o-glicosidico. Estudios de localizacion inmunocitoquimica de b-galactosidasa en las hifas de a.Nidulans 2.3. Y estudios de secrecion del enzima por protoplastos demuestran que b-galactosidasa es un enzima extracelular localizado en el espacio periplasmico y pared celular, aunque no es liberado al medio de cultivo.

 

Datos académicos de la tesis doctoral «Estudio de beta-galactosidasa como modelo de secrecion de proteinas en aspergillus nidulans 2.3.«

  • Título de la tesis:  Estudio de beta-galactosidasa como modelo de secrecion de proteinas en aspergillus nidulans 2.3.
  • Autor:  Diaz Infantes M. Sol
  • Universidad:  Alcalá
  • Fecha de lectura de la tesis:  01/01/1995

 

Dirección y tribunal

  • Director de la tesis
    • Santiago Rios Santos
  • Tribunal
    • Presidente del tribunal: Fernando Laborda Rodriguez
    • Fuensanta Reyes (vocal)
    • Guinea López M. Candela (vocal)
    • Daniel Ramón Vidal (vocal)

 

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