Estudio de las interaciones citoplasmicas de las moleculas de adhesión psgl-1 e icam-3 con las proteinas del citoesqueleto moesina y ezrina y con la tirosina quinasa syk, y su implicacion en la polaridad celular.

Tesis doctoral de Alonso Lebrero José Luis

Las moleculas de adhesion psgl-1 e icam-3 y la proteina de union a actina, moesina, se acumulan en la region subcelular posterior o uropodo de neutrofilos estimulados por quimioatrayentes. Tanto moesina como ezrina interaccionan con las regiones citoplasmicas de psgl-1 e icam-3 mediante sus dominios amino terminales. Los 1 primeros aminoacidos del dominio amino terminales. los 11 primeros aminoacidos del dominio citoplasmico de psgl-1 permiten la asociacion a moesina y son suficientes para la redistribución de psgl-1 al urópodo celular. Psgl-1 tambien se asocia a traves de su region citoplasmica con varias proteinas entre las que se encuentra syk. Para esta asociacion con syk son necesarios los 18 primeros aminoacidos de la region citoplasmica e psgl-1. Una fraccion de syk se localiza junto con psgl-1 en el uropodo celular de linfocitos polarizados.

 

Datos académicos de la tesis doctoral «Estudio de las interaciones citoplasmicas de las moleculas de adhesión psgl-1 e icam-3 con las proteinas del citoesqueleto moesina y ezrina y con la tirosina quinasa syk, y su implicacion en la polaridad celular.«

  • Título de la tesis:  Estudio de las interaciones citoplasmicas de las moleculas de adhesión psgl-1 e icam-3 con las proteinas del citoesqueleto moesina y ezrina y con la tirosina quinasa syk, y su implicacion en la polaridad celular.
  • Autor:  Alonso Lebrero José Luis
  • Universidad:  Autónoma de Madrid
  • Fecha de lectura de la tesis:  19/07/2001

 

Dirección y tribunal

  • Director de la tesis
    • Francisco Sanchez Madrid
  • Tribunal
    • Presidente del tribunal: manuel Ortíz de landázuri busca
    • joaquín Teixidó calvo (vocal)
    • balbino José Alarcon sanchez (vocal)
    • Carlos Cabañas gutierrez (vocal)

 

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