Tesis doctoral de Carmen Cuesta Gonzalez
Se utiliza la modificacion quimica de proteinas como una herramienta de alteracion de las propiedades industriales de derivados de enzimas inmovilizados y estabilizados. La utilizacion de estos abre mejores perspectivas a la utilizacion de la modificacion quimica en ingenieria enzimatica. El control de su intensidad es clave para la obtencion de las propiedades cataliticas deseadas. El objeto de esta modificacion es el cambio de la interaccion del enzima con el medio, llevando asociados fenomenos de estabilizacion/desestabilizacion. Estos enzimas inmovilizados y modificados se han utilizado como catalizadores en procesos de quimica fina: sintesis de peptidos (quiotorfina) y reacciones de transesterificacion. En general, fenomenos de desestabilizacion por modificacion quimica conducen a una optimizacion de los parametros de las reacciones (relacion esterasa/amidasa) y a una mayor estabilidad del producto en el medio de reaccion. Asi mismo, se han desarrollado estrategias de reactivacion de los catalizadores modificados quimicamente que han sufrido fenomenos de inactivacion.
Datos académicos de la tesis doctoral «Diseño de catalizadores enzimaticos para procesos de quimica fina: sintesis de peptidos y esters por quimotripsina inmovilizada y modificada quimicamente.«
- Título de la tesis: Diseño de catalizadores enzimaticos para procesos de quimica fina: sintesis de peptidos y esters por quimotripsina inmovilizada y modificada quimicamente.
- Autor: Carmen Cuesta Gonzalez
- Universidad: Autónoma de Madrid
- Fecha de lectura de la tesis: 01/01/1995
Dirección y tribunal
- Director de la tesis
- José Manuel Guisán Seijas
- Tribunal
- Presidente del tribunal: José Luis García Ruano
- Sanchez Del Olmo Victor (vocal)
- Victor Manuel Fernandez Lopez (vocal)
- Encarnación Rodríguez Hurtado (vocal)