Tesis doctoral de Mario Gerardo Pinar Sala
Las gtpasas de la familia rho son un elemento esencial en los procesos de polarización y en la síntesis de la pared celular de levaduras. En schizosaccharomyces pombe existen 6 gtpasas de la familia rho: cdc42 y rho1-5. Cdc42 y rho1 son esenciales y regulan la organización del citoesqueleto de actina. Además rho1p regula la biosíntesis de la pared celular y activa directamente la (1-3)íY-d-glucán sintasa. Rho1p presenta un 70% de identidad con su homologo en sacharomyces cerevisiae y con rhoa, su homologo en humanos. En estos organismos son más las funciones conocidas para esta gtpasa que en s. Pombe, por lo tanto nos planteamos como objetivo la búsqueda de nuevas proteínas relacionadas con esta gtpasa. en s. Cerevisiae se ha descrito que la proteína pxl1 (paxillin like protein) actúa coordinando las funciones de rho1 y cdc42 durante el crecimiento polarizado. Esta proteína suprime el fenotipo de termosensibilidad de cepas mutantes afectadas en cdc42 e interacciona con rho1. Por ello clonamos la orf spbc4f6.12 de s. Pombe que codifica una proteína homóloga a scpxl1. sppxl1 es capaz de suprimir la termosensibilidad de la cepa mutante cdc42-1625, sin embargo no interacciona con cdc42 y si con la gtpasa rho1 a la que además regula negativamente. Este gen, que se encuentra regulado por los factores transcripcionales de citocinesis sep1/ace2, codifica para una proteína homóloga a la proteína paxilina de células animales. Pxl1 se localiza formando un anillo contráctil en la región de división. En su estructura presenta tres dominios lim en el extremo c-terminal necesarios para llevar a cabo su función y un extremo amino sin ningún dominio aparente que es necesario para su localización. Además la localización de pxl1 en la región de división requiere el correcto estado del anillo de actomiosina pero es independiente de la señal de inicio de reptación generada por la ruta sin. Pxl1 colocaliza e interacciona con proteínas que forman parte del anillo de actomiosina lo que sugiere que forma parte de esta estructura. Las miosinas de tipo ii no se localizan correctamente en el anillo contráctil en la cepa pxl1¿ lo que provoca un retraso en la velocidad de contracción de esta estructura. Todos estos datos sugieren que pxl1 inhibe a la gtpasa rho1 durante el proceso de citocinesis, y que interviene regulando la formación y contracción del anillo de actomiosina durante la división celular
Datos académicos de la tesis doctoral «Estudio de la proteína pxl1 como moduladora de las gtpasas de la familia rho y su participación en el proceso de citocinesis en schizosaccharomyces pombe«
- Título de la tesis: Estudio de la proteína pxl1 como moduladora de las gtpasas de la familia rho y su participación en el proceso de citocinesis en schizosaccharomyces pombe
- Autor: Mario Gerardo Pinar Sala
- Universidad: Salamanca
- Fecha de lectura de la tesis: 13/11/2009
Dirección y tribunal
- Director de la tesis
- María Del Pilar Perez Gonzalez
- Tribunal
- Presidente del tribunal: María Molina martín
- Rafael Rodríguez daga (vocal)
- Carlos Rodríguez vázquez de aldana (vocal)
- Jaime tomás Correa bordes (vocal)