Tesis doctoral de Laura Baldoma Llavines
Se ha purificado el enzima lactaldehido deshidrogenasa de e.Coli el cual presenta una estructura tetramerica formada por cuatro subunidades de 55.000 daltons y 4 centros de union al nad. Cataliza una reaccion irreversible mostrando un ph optimo de 9 5. Es activo sobre gamma-hidroxi- (lactaldehido gliceraldehido glicolaldehido) y gamma-ceto-aldehidos (metilglioxal). El calculo de la eficiencia catalitica del enzima (vmax/km) indica que el lactaldehido seria el sustrato fisiologico. los estudios geneticos estructurales e inmunologicos del enzima sintetizado por varias cepas de e.Coli demuestran la existencia de una unica forma enzimatica la cual es utilizada conjuntamente por los metabolismos de l-fucosa l-ramnosa l-propanodiol (cuyo inductor es el lactaldehido) etilenglicol (el cual induce via glicolaldehido) y glutamato (se desconoce cual es el intermediario que actua como inductor). El analisis de mutantes ha evidenciado la existencia de un solo gen regulador situado cerca del locus fuc y un solo gen estructural asi como un control de tipo positivo para su expresion genica.
Datos académicos de la tesis doctoral «Analisis estructural funcional y de regulacion de la lactaldehido deshidrogenasa de escherichia coli.«
- Título de la tesis: Analisis estructural funcional y de regulacion de la lactaldehido deshidrogenasa de escherichia coli.
- Autor: Laura Baldoma Llavines
- Universidad: Barcelona
- Fecha de lectura de la tesis: 01/01/1987
Dirección y tribunal
- Director de la tesis
- Juan Aguilar Piera
- Tribunal
- Presidente del tribunal: Fausto Garcia Hegardt
- Jordi Lalucat Jo (vocal)
- Marií Alemany Lamana (vocal)
- Xavier Parés Casasampera (vocal)