Tesis doctoral de Maldonado Alconada Ana M.
Mediante mutagenesis dirigida se han identificado una serie de aminoacidos esenciales para la funcion de la h-atpasa. El residuo lys474, esta localizado en el sitio de union de atp, y la caracterizacion bioquimica de enzimas portadores de la mutacion k474r sugiere que este residuo esta implicado en la formacion del intermediario fosforilado. La lys474 es el sitio de union del analogo de la adenosina, fluoresceina isotiocianato. Para identificar regiones del enzima implicadas en la formacion del intermediar fosforilado hemos realizado un analisis de supresion intragenica de la mutacion k474r. una de las mutaciones supresoras, v396i, es especifica de alelo y esta localizada cerca del residuo que es fosforilado durante el ciclo catalitico. Tres mutaciones supresoras, v484i, v484i/e485k y e485k/e486k, podrian compensar la alteracion estructural introducida por la mutacion k474r. Por ultimo, tres mutaciones supresoras, a165v, v169i/d170n y p536l, no son especificas de alelo y parece que afectan a la localizacion del enzima en la membrana.
Datos académicos de la tesis doctoral «Analisis genetico de los dominios funcionales implicados en la formacion del intermediario fosforilado de la h-atpasa de saccharomyces cerevisiae.«
- Título de la tesis: Analisis genetico de los dominios funcionales implicados en la formacion del intermediario fosforilado de la h-atpasa de saccharomyces cerevisiae.
- Autor: Maldonado Alconada Ana M.
- Universidad: Autónoma de Madrid
- Fecha de lectura de la tesis: 01/01/1996
Dirección y tribunal
- Director de la tesis
- Francisco Portillo Perez
- Tribunal
- Presidente del tribunal: Carlos Gancedo Rodríguez
- Fernandez De Larrinoa Santamaria Iñigo (vocal)
- Rosario Lagunas Gil (vocal)
- José Martínez Peinado (vocal)