Tesis doctoral de Julio Escribano Martinez
La proteina humana hc posee un o-oligosacarido unido al residuo de thr 5 y dos n-oligosacaridos unidos a los residuos de asn 17 y 96. Se han aislado poblaciones de la proteina hc que difieren en la cantidad de cromofro unido, y se ha comprobado que el cromoforo aporta carga negativa a la proteina. La proteina hc es heterogenea en masa, oscilando su peso molecular entre 25218 y 27981. La proteina posee un cromoforo unido covalentemente, por un enlace resistente a la reduccion, a la cisteina 34. El cromoforo es degradado por proteasas. Despues de tratar la proteina con proteasas se han aislado 6 cromoforos minoritarios, aparentemente no asociados a peptidos y un cromoforo mayoritario, asociado a la cisteina 34. Por otra parte, se ha demostrado que el complejo hc-iga esta asociado a un cromoforo similar al de la proteina hc. El sitio de union entre la proteina hc y la iga se ha localizado entre la cisteina del extremo c-terminal de la cadena alfa de iga, y algun aminoacido de un peptido de la region de la cisteina 34 de la proteina hc.
Datos académicos de la tesis doctoral «Caracterizacion de los grupos prosteticos de la proteina humana hc y del enlace del complejo hc-iga.«
- Título de la tesis: Caracterizacion de los grupos prosteticos de la proteina humana hc y del enlace del complejo hc-iga.
- Autor: Julio Escribano Martinez
- Universidad: Complutense de Madrid
- Fecha de lectura de la tesis: 01/01/1992
Dirección y tribunal
- Director de la tesis
- Enrique Mendez Corman
- Tribunal
- Presidente del tribunal: José Gregorio Gavilanes Franco
- Juan Pedro García Ballesta (vocal)
- Jesús Avila De Grado (vocal)
- Carlos Lopez Otin (vocal)