Tesis doctoral de Llorca Blanco Oscar Antonio
Las chaperoninas constituyen un grupo de proteinas cuya funcion es la participacion en el correcto plegamiento de los polipeptidos in vivo hacia una estructura terciaria plenamente funcional. Los elementos mejor caracterizados son las proteinas groel y groes de e. Coli. La posesion de un ensayo capaz de medir la actividad de groel y groes permitio plantear la modificacion de groes mediante diferentes proteasas para analizar regiones de su estructura primaria importantes para su union a groel y/o su actividad. Se ha estudiado la estructura de los complejos entre groel y groes que aparecen en condiciones funcionales por medio de microscopia electronica y procesamiento digital de imagenes. Se ha demostrado la aparicion de dos tipos de complejos en los que bien un oligomero de groes se une a un oligomero de groel para dar lugar a complejos asimetricos o en el que un complejo de groes se une a cada uno de los extremos del cilindro de groel para dar lugar a complejos simetricos. Ha sido la primera descripcion de los complejos simetricos, lo cual ha planteado su posible papel en la reaccion catalizada por las chaperoninas. Se ha realizado una caracterizacion funcional de los complejos simetricos que muestra evidencias de su papel en el plegamiento de sustratos.
Datos académicos de la tesis doctoral «Caracterizacion estructural y funcional de las chaperoninas groel y groes de e. coli.«
- Título de la tesis: Caracterizacion estructural y funcional de las chaperoninas groel y groes de e. coli.
- Autor: Llorca Blanco Oscar Antonio
- Universidad: Autónoma de Madrid
- Fecha de lectura de la tesis: 01/01/1996
Dirección y tribunal
- Director de la tesis
- Jose Lopez Carrascosa
- Tribunal
- Presidente del tribunal: Jesús Avila De Grado
- José Manuel Cuezva Marcos (vocal)
- Felix María Goñi Urcelay (vocal)
- Manuel Cortijo Merida (vocal)