Caracterizacion molecular del complejo enzimatico nad(p)h-nitrato reductasa de algas verdes mediante el estudio de estirpes silvestres y mutantes de chlamydomonas reinhard.

Tesis doctoral de Emilio Fernandez Reyes

Se han estudiado las propiedades de estirpes mutantes del alga verde chlamydomonas reinhard//. Las estirpes 102 104 307 y silvestre poseen una diaforasa inducible por nitrato que contiene fad y citocromo b557 y que se considera como una verdadera subunidad de la nitrato reductasa. La 305 tiene una actividad nitrato reductasa terminal asociada a una proteina de menor tamaño que la enzima silvestre. La estirpe 301 posee diaforasa inducible por nitrato y cofactor de molibdeno el cual tambien aparece en 305 y en la estirpe silvestre. En base a estudios de complementacion in vitro entre las diversas estirpes mutantes y al analisis de las estructuras de las enzimas de las estirpes mutantes se propone un modelo heteropolimerico para la estructura cuaternaria del complejo nitrato reductasa de este alga verde. Se estudian ademas las propiedades de la enzima reconstituida asi como las del cofactor de molibdeno. Se detecta por vez primera actividad xantiva deshirogenasa en algas.

 

Datos académicos de la tesis doctoral «Caracterizacion molecular del complejo enzimatico nad(p)h-nitrato reductasa de algas verdes mediante el estudio de estirpes silvestres y mutantes de chlamydomonas reinhard.«

  • Título de la tesis:  Caracterizacion molecular del complejo enzimatico nad(p)h-nitrato reductasa de algas verdes mediante el estudio de estirpes silvestres y mutantes de chlamydomonas reinhard.
  • Autor:  Emilio Fernandez Reyes
  • Universidad:  Sevilla
  • Fecha de lectura de la tesis:  01/01/1981

 

Dirección y tribunal

  • Director de la tesis
    • Jacobo Cardenas Torres
  • Tribunal
    • Presidente del tribunal: José María Vega Piqueres
    • Francisco Pino Perez (vocal)
    • Raimundo Goberna Ortiz (vocal)
    • Manuel Gómez Guillén (vocal)

 

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