Tesis doctoral de Pascual Salcedo Palcual M. Dora
Se ha purificado la carbamil fosfato sintetasa de e. Coli unas 500 veces a una actividad especifica de 255 u/mg de proteina. Se ha caracterizado la actividad atpasica de la preparacion purificada como correspondiente a la actividad parcial de hidrolisis de atp dependiente de co sub 3 h de la carbamil fosfato sintetasa. Se ha estudiado el papel de la interaccion entre las subunidades de la enzima en el proceso catalitico. Se han realizado experimentos que apuntan hacia que en la enzima existen dos sitios para la union del sustrato atp; bien mediante la proteolisis limitada con tripsina o bien por el efecto inhibidor del dinucleosido adenosina pentafosfato adenosina (ap sub 5 a).
Datos académicos de la tesis doctoral «Carbamil fosfato sintetasa de e. coli: purificacion, caracterizacion de su actividad atpasica y de otros mecanismos de la reaccion.«
- Título de la tesis: Carbamil fosfato sintetasa de e. coli: purificacion, caracterizacion de su actividad atpasica y de otros mecanismos de la reaccion.
- Autor: Pascual Salcedo Palcual M. Dora
- Universidad: Autónoma de Madrid
- Fecha de lectura de la tesis: 01/01/1979
Dirección y tribunal
- Director de la tesis
- Pilar Llorente Rodriguez
- Tribunal
- Presidente del tribunal: José María Medina Jimenez
- Alberto Sols Garcia (vocal)
- Fernandez Alonso José Ignacio (vocal)
- Claudio Fernandez Heredia (vocal)