Clonacion y estructura tridimensional de la carbamato quinasa. cristalizacion d e la carbamilfosfato sintetasa i.

Tesis doctoral de Alberto Marina Moreno

El trabajo de tesis describe la purificación de la enzima carmato quinasa producida por enterococcus faecium, el clonado y secuenciación del gen que codifica para esta proteína en enterococcus faecium y enterococcus faecalis, su subclonado en escherichia coli, la expresión y purificación de dicha enzima producida a partir de estos clones de e. Coli, la cristalización de la carbamato quinasa natural o, recombinante, y la determinación de la estructura tridimensional de esta enzima a 2.8 a de resolución utilizando técnicas de difracción de rayos x. la carbamato quinasa es un dímero, constituido por monómeros de 310 aminoácidos, cuyo elemento estructural principal es una hoja beta abierta de 8 elementos en su mayoría paralelos, rodeada por ambas caras de alfa hélices. En esta hoja beta se observa una gran oquedad, donde se ha localizado un ión sulfato, y que se propone como centro activo de la enzima. también se describe la purificación y cristalización de la carbamilfosfato sintetasa i de rana catesbeiana y la caracterización de estos cristales usando técnicas de rayos x.

 

Datos académicos de la tesis doctoral «Clonacion y estructura tridimensional de la carbamato quinasa. cristalizacion d e la carbamilfosfato sintetasa i.«

  • Título de la tesis:  Clonacion y estructura tridimensional de la carbamato quinasa. cristalizacion d e la carbamilfosfato sintetasa i.
  • Autor:  Alberto Marina Moreno
  • Universidad:  Universitat de valéncia (estudi general)
  • Fecha de lectura de la tesis:  01/01/1998

 

Dirección y tribunal

  • Director de la tesis
    • Vicente Rubio Zamora
  • Tribunal
    • Presidente del tribunal: Santiago Grisolia Garcia
    • Francesc Xavier Avilés Puigvert (vocal)
    • Pedro Alzari (vocal)
    • Carlos Gomez-moreno Calera (vocal)

 

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