Tesis doctoral de Juan Solís Fernández
La glicoproteína humana hc está formada por una única cadena de aminiácidos. está unida a un grupo cromóforo amarillo-marrón y forma complejos con la iga. en el presente trabajo se ha estudiado el grado de glicación de hc así como la glicación «in vitro» de la proteína y la formación de productos de glicación avanzada. Estos productos han sido comparados con la proteína nativa. se han localizado los sitios de glicación de la proteína y la posible relación de la glicación con el cromóforo ha sido analizada. el grupo cromóforo de hc ha sido estudiado en base a su fluorescencia características. Se ha investigado asimismo la unión del cromóforo a la proteína nativa. se ha expresado en el sistema de baculovirus la proteína hc recombinante silvestre, mutada en la cys34 y mutada en la cys 169. el grupo cromóforo y las propiedades físico-químicas de las distintas proteínas recombinantes han sido analizadas. También se ha estudiado la capacidad de formación de complejo con la iga de las tres proteínas.
Datos académicos de la tesis doctoral «Estudio de la glicación de la proteína humana h. expresión en baculovirus y caracterización de una proteína hc recombinante mutada en la cys34«
- Título de la tesis: Estudio de la glicación de la proteína humana h. expresión en baculovirus y caracterización de una proteína hc recombinante mutada en la cys34
- Autor: Juan Solís Fernández
- Universidad: Autónoma de Madrid
- Fecha de lectura de la tesis: 04/10/2001
Dirección y tribunal
- Director de la tesis
- Enrique Méndez Cormán
- Tribunal
- Presidente del tribunal: Francisco Luis Moreno muñoz
- José María Carazo garcia (vocal)
- guillermo Gimenez gallego (vocal)
- julio Escribano Martinez (vocal)