Tesis doctoral de Carmen Muñoz Sanz
La atpasa de micrococcus lysodeikticus en estado soluble es estimulada por tripsina y su capacidad hidrolitica es activada por ca2+. En estado purificado contiene 2 moles de atp y 2 moles de adp por mol de enzima. Estos nucleotidos endogenos se intercambian con exogenos sin afectar a la actividad hidrolitica. La atpasa de m. lysodeikticus no es una fosfolipoproteina siendo los principales fosfolipidos que se solubilizan de la membrana junto con la atpasa el fosfatidilglicerol y los fosfatidiletanolamina. Los estudios de biosintesis de la atpasa purificado sugieren la posibilidad de que se sintetice en el citoplasma incorporandose despues en la membrana y se ha demostrado que sus subunidades alfa beta y gamma son independientes entre si. La inhibicion de la sintesis de lipidos no afecta a la biosintesis de la atpasa en el citoplasma pero afecta a la incorporacion de este enzima en la membrana plasmatica.
Datos académicos de la tesis doctoral «Estudio sobre la biosintesis y propiedades alotopicas del factor de acoplamiento de fosforilacion (atpasa) de micrococcus lysodeikticus«
- Título de la tesis: Estudio sobre la biosintesis y propiedades alotopicas del factor de acoplamiento de fosforilacion (atpasa) de micrococcus lysodeikticus
- Autor: Carmen Muñoz Sanz
- Universidad: Complutense de Madrid
- Fecha de lectura de la tesis: 01/01/1978
Dirección y tribunal
- Director de la tesis
- Emilio Muñoz Ruiz
- Tribunal
- Presidente del tribunal: Angel Martin-municio Aguado
- Manuel Ruiz Amil (vocal)
- Dimas Fernandez Galiano (vocal)
- Lozano Teruel José Antonio (vocal)