Estudio sobre la biosintesis y propiedades alotopicas del factor de acoplamiento de fosforilacion (atpasa) de micrococcus lysodeikticus

Tesis doctoral de Carmen Muñoz Sanz

La atpasa de micrococcus lysodeikticus en estado soluble es estimulada por tripsina y su capacidad hidrolitica es activada por ca2+. En estado purificado contiene 2 moles de atp y 2 moles de adp por mol de enzima. Estos nucleotidos endogenos se intercambian con exogenos sin afectar a la actividad hidrolitica. La atpasa de m. lysodeikticus no es una fosfolipoproteina siendo los principales fosfolipidos que se solubilizan de la membrana junto con la atpasa el fosfatidilglicerol y los fosfatidiletanolamina. Los estudios de biosintesis de la atpasa purificado sugieren la posibilidad de que se sintetice en el citoplasma incorporandose despues en la membrana y se ha demostrado que sus subunidades alfa beta y gamma son independientes entre si. La inhibicion de la sintesis de lipidos no afecta a la biosintesis de la atpasa en el citoplasma pero afecta a la incorporacion de este enzima en la membrana plasmatica.

 

Datos académicos de la tesis doctoral «Estudio sobre la biosintesis y propiedades alotopicas del factor de acoplamiento de fosforilacion (atpasa) de micrococcus lysodeikticus«

  • Título de la tesis:  Estudio sobre la biosintesis y propiedades alotopicas del factor de acoplamiento de fosforilacion (atpasa) de micrococcus lysodeikticus
  • Autor:  Carmen Muñoz Sanz
  • Universidad:  Complutense de Madrid
  • Fecha de lectura de la tesis:  01/01/1978

 

Dirección y tribunal

  • Director de la tesis
    • Emilio Muñoz Ruiz
  • Tribunal
    • Presidente del tribunal: Angel Martin-municio Aguado
    • Manuel Ruiz Amil (vocal)
    • Dimas Fernandez Galiano (vocal)
    • Lozano Teruel José Antonio (vocal)

 

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