Estudio y mejora de la secrecion de proteinas recombinantes en escherichia coli.

Tesis doctoral de Julian Perez Perez

Un modo de producir proteinas recombinantes en escherichia coli es dirigirlas al periplasma en virtud de su fusion a un peptido señal. Algunas proteinas recombinantes sobreproducidas no se secretan eficazmente, acumulandose en el citoplasma. esto puede ser debido a que algun elemento de la ruta de secrecion se convierte en limitante. Esto se podria evitar proporcionando a la bacteria copias adicionales de los genes implicados en el proceso de secrecion de proteinas. Se han suplementado cepas de e. Coli con copias de estos genes, y como resultado se ha mejorado la produccion periplasmica de dos proteinas recombinantes: a) se ha mejorado la secrecion de la interleukina 6 humana incidiendo en el paso de la translocacion de la proteina a traves de la membrana citoplasmica con ayuda de los genes pr1a4 y sece. b) la mejora de la secrecion del factor estimulador de colonias granulociticas humano se logro aumentando la solubilidad del precursor, con ayuda de los genes dnak y dnaj.

 

Datos académicos de la tesis doctoral «Estudio y mejora de la secrecion de proteinas recombinantes en escherichia coli.«

  • Título de la tesis:  Estudio y mejora de la secrecion de proteinas recombinantes en escherichia coli.
  • Autor:  Julian Perez Perez
  • Universidad:  Autónoma de Madrid
  • Fecha de lectura de la tesis:  01/01/1995

 

Dirección y tribunal

  • Director de la tesis
    • Julio Gutierrez Hernandez
  • Tribunal
    • Presidente del tribunal: José Miguel Hermoso Nuñez
    • Juan Alfonso Ayala Serrano (vocal)
    • Julián Perera Gonzalez (vocal)
    • Rafael Perez Mellado (vocal)

 

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