Tesis doctoral de Ferrandiz Avellano M. Jose
Ftsa, proteina esencial en el ciclo de division celular de escherichia coli, comparte homología de estructura con proteinas pertenecientes a la familia de actina, gracias a esta homología y a que se conocia la estructura tridimensional de la actina, se pudo hacer un modelo tridimensional para ftsa.Este modelo queda confirmado en esta tesis en dos aspectos, la capacidad de union de atp de ftsa y la implicacion en esta union de un residuo altamente conservado en todos los miembros de la familia de actina, la glicina-336. Por otro lado se ha determinado la existencia de al menos dos estados de fosforilacion diferentes para la proteina, siendo el blanco de esta modificacion la treonina-215, residuo igualmente conservado en las proteinas que pertenecen a la familia de actina. Por ultimo la purificacion de ftsa gracias a la fusion en su extremo amino terminal de una cola de seis histidinas, ha sido posible por cromatografia de afinidad en columnas conteniendo ni2+. la proteina purificada servira para determinar la actividad bioquimica de esta, asi como la interaccion con otras proteinas.
Datos académicos de la tesis doctoral «Ftsa, proteina esencial en el ciclo de division celular de escherichia coli.«
- Título de la tesis: Ftsa, proteina esencial en el ciclo de division celular de escherichia coli.
- Autor: Ferrandiz Avellano M. Jose
- Universidad: Complutense de Madrid
- Fecha de lectura de la tesis: 01/01/1997
Dirección y tribunal
- Director de la tesis
- Miguel Vicente Muñoz
- Tribunal
- Presidente del tribunal: Antonio Tormo
- Manuel Andreu Jose (vocal)
- Marti Aldea (vocal)
- Alfonso Valencia (vocal)