Purificacion y caracterizacion de la proteina quinasa dependiente de camp de mytilus galloprovincialis.

Tesis doctoral de Jesús Cao Trigo

Se ha llevado a cabo la purificacion y caracterizacion de la proteina quinasa dependiente de camp de mytilus galloprovincialis. La proteina esta compuesta por dos tipos de subunidades, catalitica y reguladora. La subunidad catalitica presenta unas propiedades fisicas y cineticas, y un mecanismo de regulacion practicamente identicas a la enzima de mamiferos. En mejillon se identifico una proteina que puede actuar como subunidad reguladora de la proteina quinasa a en mejillon. Los estudios de caracterizacion revelan un comportamiento similar a la isoforma rii tipo beta de mamiferos. se han identificado otras dos proteinas que unen camp, y probablemente se generan por proteolisis de la subunidad reguladora. los resultados obtenidos sugieren que en mejillon existe un solo tipo de proteina quinasa dependiente de camp. se han identificado numerosas proteinas que interaccionan con la subunidad reguladora de mamiferos (tipo rii alfa), sin embargo su union con la subunidad reguladora de mejillon no es posible.

 

Datos académicos de la tesis doctoral «Purificacion y caracterizacion de la proteina quinasa dependiente de camp de mytilus galloprovincialis.«

  • Título de la tesis:  Purificacion y caracterizacion de la proteina quinasa dependiente de camp de mytilus galloprovincialis.
  • Autor:  Jesús Cao Trigo
  • Universidad:  Santiago de compostela
  • Fecha de lectura de la tesis:  01/01/1996

 

Dirección y tribunal

  • Director de la tesis
    • Villamarin Cid J. Antonio
  • Tribunal
    • Presidente del tribunal: Manuel Freire Rama
    • Emili Itarte Fresquet (vocal)
    • Enrique Gonzalez Garcia (vocal)
    • Ramos Martinez J. Ignacio (vocal)

 

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