Tesis doctoral de Mario Garcia Dominguez
En el presente trabajo se han analizado los mecanismos de regulación de la actividad glutamina sintetasa (gs) en synechocystis 6803. se ha estudiado el posible papel de la proteína pii en la regulación de la actividad y en la regulación transcripcional del gen de la gs (glna). Dicha proteína se modifica en función de las condiciones nitrogenadas por el estado de modificación no está implicado en la regulación de la gs a ningún nivel. la transcripción del gen de la proteína pii (glnb) depende del regulador ntca y se induce fuertemente en condiciones de carencia de nitrógeno. Mediante copurificación con gs inactivada por amonio se han indentificado 2 proteínas de 7 y 17 kda implicadas en la inactivación de la gs. Se han identificado también los genes que las codifican y mutantes de los mismos confirman el papel de las proteínas en la inactivación de la gs. Las proteínas expresadas en e. Coli pueden inactivar in vitro gs purificada. Los genes que codifican ambas proteínas tienen una máxima expresión en presencia de amonio, mostrando un patrón contrario al del gen gina. Dicha regulación está bajo el control del regulador transcripcional ntca que al contrario de lo que ocurre en el caso de los genes glna y glnb, en estos casos actúa como represor de la transcripción.#
Datos académicos de la tesis doctoral «Regulacion de la asimilacion de amonio en synechocystis sp. pcc 6803. mecanismos de control de la actividad glutamina sintetasa.«
- Título de la tesis: Regulacion de la asimilacion de amonio en synechocystis sp. pcc 6803. mecanismos de control de la actividad glutamina sintetasa.
- Autor: Mario Garcia Dominguez
- Universidad: Sevilla
- Fecha de lectura de la tesis: 01/01/1999
Dirección y tribunal
- Director de la tesis
- Francisco Javier Florencio Bellido
- Tribunal
- Presidente del tribunal: Miguel Garcia guerrero
- agustin Vioque peña (vocal)
- Emilio Fernandez reyes (vocal)
- Juan Luis Ramos martin (vocal)