Tesis doctoral de Fernando Gil Ortiz
Esta tesis versa sobre el enzima n-acetil-l-glutamano quinasa (nagk), no regulado por asquina, de escherichia coli. Este enzima, miembro de la familia aminoácido quinasa, cataliza la transferencia del fosfato gamma del atp al acetilglutomato en el segundo paso de la síntesis de argimina. En el desarrollo de esta tesis doctoral hemos determinado por medio de cristalografía de rayos x la estructura tridimensional de este enzima a una resolución de 1.5 a, que ha revelado que se trata de un homodímero, con subunidades de 258 aminoácidos, nucleado por una hoja beta molecular abierta de 16 elementos, rodeada por alfa hélices. Además, hemos caracterizado los sitios de unión para los dos sustratos, hemos concluido que la catálisis se lleva a cabo a través de un mecanismo de tipo asociativo y hemos definido por medio de varios complejos cristalinos el curso de fosfórido durante la reacción. También se describe la unión superficial de una segunda molécula de nucleótido y se avanza hacía el conocimiento de la regulación por retroalimentación de la fosforilación de acetilglutamato mediante la cristalización de la nagk regulada por argimina de pseudomonas aeruginosa.
Datos académicos de la tesis doctoral «N-acetil-l-glutamato quinasa de escherichia coli: estructura tridimensional e implicaciones funcionales«
- Título de la tesis: N-acetil-l-glutamato quinasa de escherichia coli: estructura tridimensional e implicaciones funcionales
- Autor: Fernando Gil Ortiz
- Universidad: Universitat de valéncia (estudi general)
- Fecha de lectura de la tesis: 04/07/2003
Dirección y tribunal
- Director de la tesis
- Vicente Rubio Zamora
- Tribunal
- Presidente del tribunal: concepción Abad mazario
- Carlos Gómez-moreno calera (vocal)
- ignacio Fita rodriguez (vocal)
- José Manuel Gonzalez ros (vocal)