Regulación de la estructura y funcionalidad de la beta-catenina por fosforilación de residuos tirosina

Tesis doctoral de Piedra Bueno José Antonio

La e-cadherina y sus proteínas citosólicas asociadas (* y beta-cateninas) forman parte de las uniones adherentes. También la *-caterina. la alferación de la adhesión celular mediada por cadherina, se ha asociado con la fosforilación en trosilias de beta- *-cateninas. la quinasa src fosforila la trosina 654 de beta-catenina. otras quinasas como egfr y su homólogo erbb2 también lo hacen. la modificación de la tirosila 654 comporta la pérdida de interacción entre e-cadherina y beta-catenina. las quinasas fc y fyn fosforilan la tirosina 142 de beta-catenina. La modificación de esta tirosina comporta la pérdida de interacción entre beta-catenina y *-catenina. fc y fyn interacciona con pl20-catenina en un complejo multiproteico que implica también otras quinasas. Este papel de la p120 como acopladora de quinasas en las uniones adherentes se da también in vivo.

 

Datos académicos de la tesis doctoral «Regulación de la estructura y funcionalidad de la beta-catenina por fosforilación de residuos tirosina«

  • Título de la tesis:  Regulación de la estructura y funcionalidad de la beta-catenina por fosforilación de residuos tirosina
  • Autor:  Piedra Bueno José Antonio
  • Universidad:  Autónoma de barcelona
  • Fecha de lectura de la tesis:  02/04/2003

 

Dirección y tribunal

  • Director de la tesis
    • Mireia Duñach MasJuan
  • Tribunal
    • Presidente del tribunal: josep (secretario) Vendrell roca
    • gabriel Gil gómez (vocal)
    • francesc Ventura pujol (vocal)
    • (vocal)

 

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